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L'équipe INCCA collabore avec l'équipe SATURNE (IJPB) porteuse du projet ANR hAPPEN pour explorer les rôles complémentaires de l'autophagie et des protéases dans la remobilisation des nutriments et la signalisation sources-puits pendant la sénescence des racines et des feuilles.

Contexte scientifique : Il serait possible de réduire l'utilisation des engrais sans nuire aux rendements ni à la qualité des produits végétaux en augmentant les performances de recyclage des éléments nutritifs des plantes et la remobilisation de l'azote d’organe à organe. La sénescence des feuilles est un processus de développement bien connu pour son importance dans la gestion des ressources endogènes. Au cours de la sénescence, la dégradation séquentielle des composants cellulaires est régulée et coordonnée de manière chronologique afin de recycler les nutriments et de procéder à la remobilisation vers les puits. Les chloroplastes sont les premiers organites à être démantelés et la principale source d'azote protéique dans les feuilles.
De manière surprenante, la plupart des protéases associées à la sénescence foliaire sont situées dans des vacuoles lytiques. Parmi celles-ci, on peut citer SAG12 (gène 12 associé à la sénescence), RD21 et Cathepsine B qui sont des protéases à cystéine, et la protéase à aspartate AED1. Le rôle de ces protéases dans le recyclage et la remobilisation de l'azote est mal connu, sauf pour SAG12 (James et al. 2018a). La chronologie de l'expression et de la maturation des différentes protéases et leurs localisations dans les compartiments cellulaires sont clairement des mécanismes stratégiques pour le contrôle des processus cataboliques dont dépend le début et la durée de la sénescence des feuilles.

La dégradation des protéines du stroma du chloroplaste a été étudiée depuis longtemps. La première étape serait une fragmentation des protéines du stroma après oxydation en présence d'espèces réactives de l'oxygène. Les produits de fragmentation persistent probablement dans le chloroplaste jusqu'à ce qu'ils soient expulsés via les stromules dans les vésicules, appelées RuBisCO containing bodies(RCB) et dans des vacuoles associées à la sénescence (SAV) contenant la protéase de cystéine SAG12 entre autre. Il a été démontré que le trafic de RCB vers la vacuole lytique centrale nécessite la macro-autophagie. Ainsi, protéolyse et autophagie coopèrent dans la dégradation des protéines chloroplastidiales et le recyclage des acides aminés qui les composent.
Les deux groupes de l'IJPB (groupe SATURNE) et de l'UMR INRA-UniCaen EVA impliqués dans ce projet ont montré que:

1. L'autophagie et la protéase de cystéine SAG12 peuvent contrôler la mobilisation des éléments nutritifs pour un remplissage efficace des graines;
2. la surexpression de l'autophagie chez Arabidopsis peut améliorer le recyclage des éléments nutritifs et leur remobilisation vers les graines;
3. SAG12 est exprimée de manière inattendue dans les racines d'Arabidopsis, où elle contrôle les flux d'azote de la racine aux graines et favorise ainsi leur remplissage lorsque les plantes sont en manque d'azote (James et al. 2018b);
4. Le rôle de SAG12 dans les feuilles au cours de la sénescence est essentiel pour la mobilisation de l'azote des feuilles. L'expression de SAG12 dans les feuilles sénescentes, ainsi que dans les racines au stade reproducteur, suggère que cette protéase participe à la signalisation source-puits;
5. Plusieurs protéines accumulées dans les mutants d’autophagie pourraient être des cibles spécifiques de l’autophagie, comme le suggère la présence de motifs AIM dans leurs séquences et leurs réseaux de régulation de gènes. 
6. Les résultats obtenus suggèrent que des effets de compensation existent entre les différentes protéases et la voie de l'autophagie, facilitant une mobilisation efficace des éléments nutritifs.

Coordinateur du projet : C. Masclaux-Daubresse (SATURNE ; INRAE Institut Jean-Pierre BOURGIN)

Responsable scientifique INCCA :P Etienne

Personnels INCCA :P Etienne ; J Trouverie ; M James

Lien permanent vers ce résumé sur le site ANR (ANR-19-CE14-0009)